Muskelkontraktion – Gleitfilamenttheorie

Wenn wir einen Muskel unserer Skelettmuskulatur näher betrachten, stellen wir schnell fest, dass eine Muskelkontraktion weitaus komplexer ist als es scheint. Um unsere Bewegungen willkürlich steuern zu können, benötigen wir über 600 Muskeln, die für die Motorik unseres Körpers verantwortlich sind.



Unser kürzester Muskel, der Steigbügelmuskel (Musculus stapedius), mit Sitz im Innenohr, ist nicht einmal 1 cm groß.

Dahingegen ist der Schneidermuskel (Musculus sartorius) ein wahrer Riese. Er gehört zur Gruppe der vorderen Oberschenkelmuskulatur und wickelt sich schraubenförmig um den Quadrizeps. Je nach Körpergröße des Menschen kann er über 50 cm lang werden.

Obwohl sie sich in ihrer Größe unterscheiden, ist die Art der Kontraktion die gleiche.

Der Aufbau des Muskels (siehe Grafik a)

Der Muskel setzt sich aus einer Vielzahl von Muskelfaserbündeln zusammen. Mit einem Durchmesser von ca. 100 µm ist ein Muskelfaserbündel gerade mal so dick wie ein Haar.

Aufbau eines Muskels

Grafik a

Ein Muskelfaserbündel besteht wiederum aus einzelnen Muskelfasern, die auch als Muskelzellen oder Myozyt bezeichnet werden. Sie besitzen mehrere Zellkerne, weil sie durch die Fusion vieler einkerniger Zellen (Myoblasten) entstanden sind und erreichen einen Durchmesser von ca. 20 µm.
Muskelfasern enthalten bis zu mehrere hundert Myofibrillen, von denen jede einzelne etwa 1 µm im Durchmesser umfasst.

 

Die Myofibrillen können aus Millionen hinter- und voreinander geschalteten Sarkomeren bestehen. Jedes Sarkomer wird von den kontraktilen Proteinen Aktin, Myosin und Titin aufgebaut.

(Siehe Grafik b)

 

Mit einer Länge von gerade mal 2 – 2,5 µm ist das Sarkomer die kleinste funktionelle Einheit, die dazu dient, unseren Skelettmuskel zu kontrahieren. Am Anfang und Ende befinden sich die Z-Scheiben. Die Länge des Sarkomers wird also vom Anfang bis zum Ende der Z-Scheiben gemessen. In der Mitte zwischen den beiden Z-Scheiben befindet sich die M-Scheibe. Man geht davon aus, dass die M- und Z-Scheiben zur Stabilisierung der Aktin- und Myosinfilamente verantwortlich sind und diese wiederum sind maßgeblich an der Muskelkontraktion beteiligt. Das Aktinfilament beginnt bei den Z-Scheiben und ist nicht mit den M-Scheiben verbunden. Die Myosinfilamente hingegen verlaufen von der M-Scheibe in Richtung Z-Scheiben und sind mit ihr nur indirekt über das Titinfilament verbunden. Von beiden Z-Scheiben bis zur M-Scheibe zieht sich das elastische Titinfilament, indem es von der Z-Scheibe an einen Teil des Aktins gebunden ist und von dort in Verknüpfung mit dem Mysosinfilament an die M-Scheibe läuft. Die Bindung am Aktinfilament besteht an dem Teil, der nicht mit dem Myosinfilament überlappt.

Für die Kontraktion des Muskels ist das Ineinandergleiten der Aktin- und Mysosinfilamente in den einzelnen Sarkomeren  verantwortlich. Führt man also eine konzentrische Kontraktion durch eine Armbeugung durch und betrachtet das Zusammenziehen des Bizeps, dann gelingt ihm dies nur, weil sich in Millionen Sarkomeren die Z-Scheiben einander nähern, indem sich die Myosinfilamente und die Aktinfilamente ineinander schieben. Entfernen sich die Filamente nun wieder voneinander, wird der Muskel wieder gedehnt und das Sarkomer verlängert sich.

Ein Grund, weshalb das Sarkomer bei der Dehnung zusammengehalten wird, ist, dass das Titinfilament mit dem Aktin- und Myosinfilament verbunden ist. Diese Verbindung ist allerdings so geschickt, dass es die beiden Filamente nicht beim Ineinandergleiten  behindert. Titin sorgt allerdings im Muskel nicht nur für seine Stabilität, sondern auch für seine Elastizität und ist nach Myosin und Aktin das dritthäufigste Muskeleiweiß. Es kann bei einem ausgewachsenen Mann ca. 400 Gramm seines Körpergewichts ausmachen. Vergrößert man das Titinmolekül, kann man erkennen, dass es einer Kette aus etwa 300 Perlen gleicht. Diese Perlen werden globuläre Domänen genannt und machen ca. 90% der Sequenz des Titins aus. Die anderen 10% setzen sich aus nicht-globulären Abschnitten zusammen, die für die Dehnbarkeit des Titins verantwortlich sind. Früher ging man davon aus, dass sich die Domänen des Titins entfalten würden. Dies stellte jedoch Dr. Wolfgang Linke der Uni Heidelberg im Jahr 2000 mittels Untersuchungen als unwahrscheinlich dar. Nach ihm seien die Domänen zwar potentiell in der Lage, sich zu entfalten, doch läge die Kraft zu solch einer Entfaltung weit über den natürlichen Kräften, die man für die Dehnung eines Muskels benötigt. Für die Elastizität des Sarkomers tragen nach ihm nur die nicht-globulären Abschnitte des Titins bei, die nicht an das Aktin- und Myosinfilament gebunden sind.

Nicht nur die Länge des Aktinfilaments, sondern auch die des Myosinfilaments sind sowohl bei einem entspannten als auch bei einem kontrahierten Muskel gleich. Man geht davon aus, dass das Titin für die relativ konstante Länge des Myosinfilaments verantwortlich sein könnte.

Bezeichnungen der Abschnitte im Sarkomer (siehe Grafik b)

Sarkomer einer Muskelzelle

Grafik b

H-Zone:

Unter ihr versteht man den Abschnitt um die M-Scheibe, der nur die Myosin- und Titinfilamente betrachtet. Benannt wurde diese Zone nach Victor-Hensen, daher wird sie auch Hensen-Zone genannt.

I-Band:

Hierbei betrachtet man den Abschnitt um die Z-Scheiben, der nur die Aktin- und Titinfilamente enthält. Das I steht hierbei für isotrop, weil dieser Abschnitt des Sarkomers unter dem Lichtmikroskop mit polarisiertem Licht einfach lichtbrechend ist. Er sieht heller als die nebenliegende A-Bande aus, weil er nicht so dicht ist. Weitere Bezeichnungen für das I-Band sind isotrope Bande, I-Streifen und I-Zone.

A-Band:

Dies ist der Abschnitt zwischen zwei I-Bändern. Er enthält die kompletten Myosinfilamente. auch den Abschnitt, der mit dem Aktinfilament verzahnt ist. Natürlich ist auch hier drin das Titinfilament enthalten, da es sich durch das ganze Sarkomer zieht. Das A steht hierbei für anisotrop, weil dieser Abschnitt des Sarkomers unter dem Lichtmikroskop mit polarisiertem Licht doppelt lichtbrechend ist. Er sieht dunkler als die I-Bande aus, weil er dichter ist.  Weitere Bezeichnungen sind anisotrope Bande, A-Streifen und A-Zone.

M-Scheibe:

Sie liegen in der Mitte des Sarkomers und von ihr ragen die Myosinfilamente in das Sarkomer. Das M steht für Mittel und bestimmt somit ihre Lage im Sarkomer. Weitere Bezeichnungen sind M-Linien oder M-Streifen.

Z-Scheiben:

Sie begrenzen das Sarkomer und befinden sich in der Mitte des I-Bands. Sie geben die Länge des Sarkomers an. Das Z steht hierbei für zwischen. Weitere Bezeichnungen für die Z-Scheibe sind Z-Linie, Zwischen-Linie und Zwischen-Scheibe.

Wie kontrahiert der Muskel?

Nach Andrew F. Huxley und Hughe E. Huxley liegt die Muskelkontraktion in der Gleitfilamenttheorie begründet. Sie besagt, dass die Verkürzung des Muskels durch das Ineinandergleiten der beiden Filamente Aktin und Myosin im Sarkomer geschieht. Da das Myosinfilament dicker ist als das Aktinfilament, wird es auch als dickes Filament und das Aktinfilament als dünnes Filament bezeichnet.

Damit eine Kontraktion des Muskels und  somit eine Verkürzung stattfinden kann, muss das dicke Filament Myosin an dem dünnen Filament Aktin vorbeigleiten. Das gelingt ihm mittels kleiner Fortsätze, die als Myosinköpfe bezeichnet werden. Diese kann man sich als Borsten einer Miniaturbürste vorstellen, die sich an Kontaktstellen an dem Aktinfilament einharken und entlang ziehen. Jeder Myosinkopf kann sich mit dem benachbarten Aktinfilament verbinden. Ist ein Myosinkopf im Kontraktionsprozess mit einer Kontaktstelle des Aktinfilaments in Verbindung, so bezeichnet man die Verbindung der beiden Filamente als Querbrücke.

Vom Aktionspotential zur Muskelkontraktion durch den Querbrückenzyklus (Greif-Loslass-Zyklus)

1. Ist unser Muskel entspannt, so gibt es für den Myosinkopf keine Kontaktstelle am Aktinfilament, da dieses von Tropomyosinfäden umwickelt ist. Diese Fäden verdecken die Kontaktstellen. Das Myosin steht ca. in einem 90° Winkel zum Myosinhals und hat ATP (Adenosintriphosphat) gebunden. Gäbe es keine Möglichkeit für das Myosin, Energie in Form von ATP zu binden, könnte es sich nicht vom Aktin lösen. Dieses Phänomen findet man auch bei der Totenstarre, da hierbei kein ATP mehr regeneriert werden kann.

2. Unser Skelettmuskel kann willkürlich oder unwillkürlich kontrahieren. Eine unwillkürliche Kontraktion entsteht z. B. durch einen Reflex, wenn wir gekniffen werden, uns verbrennen, stoßen, stolpern oder ähnliches. Das Signal kommt über einen Nervenimpuls an der Muskelzelle an. Dort angekommen, wird dieser Impuls in eine chemische Reaktion umgewandelt. Dabei wird Calcium (Ca++) ausgeschüttet. Das Calcium wandert nun zu den Tropomyosinfäden und verbindet sich mit Troponin, das an den Tropomyosinfäden angelagert ist. Diese Verbindung hat zur Folge, dass eine Kontaktstelle am Aktinfilament für den Myosinkopf frei wird. Damit jetzt der Myosinkopf in die Kontaktstelle greifen kann, muss das ATP allerdings noch in ADP (Adenosindiphosphat) und einem Pi (Phosphatrest) gespalten werden. Man muss sich das ATP am Myosin als einen Schlüssel vorstellen, der nicht in das Schloss des Aktinfilaments passt. Nun muss der Schlüssel so umgebaut werden, dass er passt. Dies gelingt ihm nur mit ADP und dem Rest Pi. Bei diesem Umbau hilft auch Calcium, indem es bei dem Myosin eine Enzymtätigkeit auslöst, die dazu führt, ATP mit Hilfe von Magnesium (Mg++) in ADP und Pi zu spalten.

3. Jetzt ist der Myosinkopf an der Kontaktstelle des Aktinfilaments gebunden und bildet somit eine Querbrücke. Damit die beiden Filamente Myosin und Aktin ineinander gleiten, müssen unzählige Myosinköpfe einen „Ruderschlag“ ausführen, um das Aktinfilament in Richtung der M-Scheibe zu ziehen. Dieser „Ruderschlag“ wird als Kraftschlag bezeichnet. Wenn die Querbrücken gleichzeitig nur einen Kraftschlag ausüben würden, würde sich das Sarkomer nur um den Betrag von rund 1% seiner Länge verkürzen. Insgesamt kann sich das Sarkomer aber um eine Länge von bis zu 0,4 µm verkürzen, was ca. 20% seiner Gesamtlänge ausmacht. Dies gelingt, weil die Querbrücken den Kraftschlag viele Male hintereinander ausführen, und zwar an einer immer neuen Stelle entlang des Aktinfilaments. Die Querbrücken schlagen dabei nicht synchron. Innerhalb einer Sekunde wiederholen sich die Querbrückenzyklen etwa 10- bis 100-mal pro Sekunde. Die Geschwindigkeit hängt von der Spaltung des ATPs ab. Es gibt allerdings sieben verschiedene Isoformen, die sich in ihrer Spaltung des ATPs unterscheiden. Die verschiedenen Formen werden aufgrund ihrer Komplexität hier allerdings nicht näher erläutert.

4. Um sich nun von dem Aktinfilament zu trennen, benötigt der Myosinkopf Energie in Form von ATP. Dadurch, dass sich neues ATP am Myosin anlagert, trennt sich der Kopf und befindet sich wieder in der Ausgangsposition.

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Vielen Dank für die super Erklärung!
Hilft mir sehr bei der Klausurvorbereitung.

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